Общност
Амилоидозата е терминът, използван за определяне на група заболявания, характеризиращи се с натрупване, често в извънклетъчната област, на фибриларен протеинов материал, определен като амилоид. Неразтворимите амилоидни фибрили образуват особено стабилни отлагания в множество органи.
Други снимки Амилоидоза - Галерия 2
Симптомите и тежестта на заболяването зависят от органа, засегнат предимно от натрупването на амилоиди, и от вида на амилоидозата. Въпреки това повечето случаи са системни. С други думи, фибриларните отлагания са широко разпространени и потенциално могат да увредят функцията. На много тъкани и органи в тялото . Диагнозата се определя чрез биопсия, чрез изследване на малка проба от тъкан под микроскоп. Потенциалните етиологични фактори варират в зависимост от варианта на амилоидоза. Наличните лечения могат да помогнат за справяне със симптомите и да ограничат производството на амилоиди.
Характеристики на амилоидните находища
Амилоидозата произтича от нарушения на вторичната структура на протеините (с конфигурация на β-сгънат лист). В нормални условия всъщност протеините се синтезират в линеен низ от аминокиселини, които, когато са сгънати, придобиват специфична пространствена конформация (сгъване на протеини). Благодарение на своята структура, следователно на правилното сгъване на протеина, протеинът е в състояние да изпълнява физиологичните функции, за които е отговорен. Амилоидните протеини се получават от прекурсор, обработен от клетките неправилно (поради „неправилно сгъване "). Протеините, които образуват фибрили, са разнообразни според размера, аминокиселинната последователност и естествената структура, но стават неразтворими агрегати, които са сходни по структура и свойства. Предшествениците на фибрилите са представени от първични молекули (пример: лека верига от имуноглобулини, β2-микроглобулин, аполипопротеин А1 и др.) или от продукти, които отразяват промяна в равновесие на аминокиселините. Абералната вторична структура предразполага към образуване на фибрили, които могат да се отлагат локално в тъканите и органите и да доведат до нарушаване на нормалната им физиологична функция.Идентифицирани са повече от 20 различни протеинови прекурсори, които могат да придобият амилоидна конформация, която е защо съществуват много различни видове амилоидоза.
Въз основа на местоположението на амилоидните отлагания болестта може да бъде разделена на:
- Локализирана форма: Ограничена до определен орган или тъкан (сърце, бъбреци, стомашно -чревен тракт, нервна система и дерма) и обикновено е по -тежка от системните (дифузни) форми. Например, амилоидозата може да засегне само кожата, причинявайки обезцветяване и / или сърбеж. Определен вид амилоиден протеин също е открит в мозъка на пациенти с болестта на Алцхаймер. Локализираната амилоидоза е типична за стареене и засегнати пациенти. От диабет тип 2 (където протеинът се натрупва в панкреаса).
- Системна форма: амилоидни отлагания присъстват в различни органи и като цяло разпознават неопластичен, възпалителен, генетичен или ятрогенен произход. Системната амилоидоза често е много сериозна: тя обикновено уврежда сърцето, бъбреците, червата и нервите, причинявайки прогресивна недостатъчност на d "органа.
Класификация
Има много форми на амилоидоза, класифицирани според естеството на протеините, които изграждат фибриларните отлагания.
Най -често срещаните варианти са:
- Първична амилоидоза (наричана още амилоидоза с лека верига, AL);
- Вторична амилоидоза (наричана още придобита амилоидоза, АА);
- Наследствена амилоидоза;
- Амилоидоза, свързана със стареенето (или старческа системна амилоидоза).
