За да можете да говорите по разбираем начин на „хемоглобин (Hb), полезно е да се погрижим за първото миоглобин (Mb) което е много подобно на хемоглобина, но е много по-просто.Между хемоглобина и миоглобина има близки роднински връзки: и двата са конюгирани протеини и тяхната протезна група (непротеинова част) е групата хем.
Миоглобинът е глобуларен протеин, състоящ се от единична верига от около сто и петдесет аминокиселини (зависи от организма) и молекулното му тегло е около 18 Kd.
Както бе споменато, той е оборудван с хема група, която е вмъкната в хидрофобна (или липофилна) част от протеина, състояща се от гънки, приписващи се на α-спиралната структура на влакнестите протеини.
Миоглобинът се състои главно от сегменти от α-спирали, присъстващи в осем и се състои, почти изключително, от неполярни остатъци (левцин, валин, метионин и фенилаланин), докато полярните остатъци практически липсват (аспарагинова киселина, глутаминова киселина, лизин и аргинин); единствените полярни остатъци са два хистидина, които играят фундаментална роля в прикрепването на кислород към хем групата.
Хемната група е хромофорна група (абсорбира се във видимото) и е функционалната група на миоглобина.
Вижте също: гликиран хемоглобин - хемоглобин в урината
Малко химия
Връзката между протопорфирин и желязо е типична връзка на координационни съединения, които са химични съединения, при които централен атом (или йон) образува връзки с други химични видове в брой, по -голям от неговия окислителен брой (електрически заряд). В случая на хема тези връзки са обратими и слаби.
Координационният номер (брой координационни връзки) на желязото е шест: около желязото може да има шест молекули, споделящи свързващите електрони.
За да се образува координационно съединение, са необходими две орбитали с правилна ориентация: едната е в състояние да "придобие" електрони, а другата е в състояние да ги дари.
В хема желязото образува четири равнинни връзки с четирите азотни атома в центъра на прото-порфириновия пръстен и пета връзка с проксимален хистидинов азот; желязото има шеста свободна координационна връзка и може да се свърже с кислорода.
Когато желязото е под формата на свободен йон, неговият тип орбитали д всички те имат еднаква енергия; в миоглобина железният йон е свързан с протопорфирин и хистидин: тези видове магнитно смущават орбитали д малко желязо; степента на смущение ще бъде различна за различните орбитали д в зависимост от тяхната пространствена ориентация и тази на смущаващите видове. Тъй като общата енергия на орбитали трябва да бъде постоянна, сътресението причинява енергийно разделяне между различните орбитали: енергията, придобита от някои орбитали, е еквивалентна на енергията, загубена от другите.
Ако разделянето, което се случва между орбитали, не е много голямо, е за предпочитане високоелектронно електронно подреждане: свързващите електрони се опитват да се подредят в паралелни завъртания във възможно най-много поднива (максимална множественост); ако, от друга страна, смущението е много силно и има голямо разделение между орбитали, може да е по -удобно да се сдвоят свързващите електрони в орбитали с по -ниска енергия (нисък спин).
Когато желязото се свързва с кислорода, молекулата приема ниска спинова подредба, докато когато желязото е без шестата координационна връзка, молекулата има високо спиново разположение.
Благодарение на тази разлика в спина, чрез спектрален анализ на миоглобина, ние можем да разберем дали кислородът (MbO2) е свързан с него или не (Mb).
Миоглобинът е типичен мускулен протеин (но не се намира само в мускулите).
Миоглобинът се извлича от кашалота, в който той присъства в големи количества и след това се пречиства.
Китоподобните имат дишане, подобно на човешкото същество: като имат бели дробове, те трябва да абсорбират въздуха чрез дихателния процес; кашалотът трябва да внесе възможно най -много кислород в мускулите, които са в състояние да натрупват кислород, като го свързват с присъстващия в тях миоглобин; след това кислородът се освобождава бавно, когато китоподобният е потопен, тъй като метаболизмът му изисква кислород: колкото по -голямо е количеството кислород, който кашалотът е в състояние да абсорбира и колкото повече кислород е наличен по време на гмуркането.
Миоглибинът свързва кислорода по обратим начин и присъства в периферните тъкани в по -голям процент, колкото повече тъканта е свикнала да работи с кислородни доставки, които са отдалечени във времето.
<--- Миоглобинът е протеин, присъстващ в мускулите, чиято функция е точно тази на кислородния "резервоар".
Това, което прави месото повече или по -малко червено, е съдържанието на хемопротеини (именно хемът прави месото червено).
Хемоглобинът има много структурни прилики с миоглобина и е способен да свързва молекулен кислород по обратим начин; но, докато миоглобинът е ограничен до мускулите и периферните тъкани като цяло, хемоглобинът се намира в еритроцитите или червените кръвни клетки (те са псевдо клетки, тоест не са истински клетки), които съставляват 40% от кръвта.
За разлика от миоглобина, работата на хемоглобина е да приема кислород в белите дробове, да го освобождава в клетките, където е необходим, да приема въглероден диоксид и да го освобождава в белите дробове, където цикълът започва отново.
L "хемоглобин той е тетраметър, тоест съставен е от четири полипептидни вериги, всяка с хема група и идентични две по две (при човек има две алфа вериги и две бета вериги).
Основната функция на хемоглобина е транспортирането на кислород; друга функция на кръвта, в която участва хемоглобинът, е транспортирането на вещества до тъканите.
По пътя от белите дробове (богат на кислород) към тъканите, хемоглобинът пренася кислород (в същото време другите вещества достигат тъканите), докато по обратния път пренася отпадъците, събрани от тъканите, особено въглерода диоксид, произвеждан при метаболизма.
В развитието на човешко същество има гени, които се експресират само за определен период от време; поради тази причина има различни хемоглобини: фетален, ембрионален, на възрастен мъж.
Веригите, които изграждат тези различни хемоглобини, имат различна структура, но с някои прилики всъщност функцията, която изпълняват, е горе -долу еднаква.
Обяснение за наличието на няколко различни вериги е следното: в хода на еволюционния процес на организмите се е развил дори хемоглобин, специализиран в транспортирането на кислород от области, които са богати на него, до области с дефицит. В „началото на еволюционната верига l "хемоглобин транспортира кислород в малки организми; в хода на еволюцията организмите достигат по -големи размери, поради което хемоглобинът е модифициран, за да може да транспортира кислород до области, по -далеч от точката, където е бил богат на него; за това те са кодирани, в хода на еволюционния процес, нови структури на веригите, които изграждат хемоглобина.
Миоглобинът свързва кислорода дори при умерено налягане; в периферните тъкани има налягане (PO2) от около 30 mmHg: миоглобинът при това налягане не освобождава кислород, така че би бил неефективен като носител на кислород. Хемоглобинът, от друга страна , има по -еластично поведение: свързва кислорода с високо налягане и го освобождава, когато налягането намалее.
Когато един протеин е функционално активен, той може да промени малко формата си; например, кислородният миоглобин има различна форма от неоксигенирания миоглобин и тази мутация не засяга съседите му.
Ситуацията е различна в случай на свързани протеини като хемоглобина: когато веригата се окислява, тя се индуцира да промени формата си, но тази модификация е триизмерна, така че другите вериги на тетраметъра също са засегнати. Фактът, че веригите са свързани помежду си., предполага, че промяната на едната засяга другите съседи, дори и в различна степен; когато веригата се окислява, другите вериги на тетраметъра приемат „по -малко враждебно отношение“ към кислорода: трудността, с която веригата оксигенатите намаляват, тъй като веригите близо до него се окисляват на свой ред. Същото важи и за дезоксигенацията.
Четвъртичната структура на дезоксихемоглобина се нарича Т (напрегната) форма, докато тази на оксихемоглобина се нарича R (освободена) форма; в напрегнато състояние има поредица от доста силни електростатични взаимодействия между кисели аминокиселини и основни аминокиселини, които водят до твърда структура на дезоксихемоглобина (това е причината за "напрегнатата форма"), докато когато кислородът е свързан, образуването на тези взаимодействията намаляват (оттук и "освободената форма"). Освен това, при липса на кислород, зарядът на хистидин (виж структурата) се стабилизира от противоположния заряд на аспарагиновата киселина, докато, в присъствието на кислород, има тенденция от страна на протеина да губи протон; всичко това включва, че кислородният хемоглобин е по -силна киселина от дезоксигенирания хемоглобин: ефект на Бор.
В зависимост от рН, групата хем се свързва повече или по -лесно с кислорода: в кисела среда хемоглобинът освобождава кислорода по -лесно (напрегнатата форма е стабилна), докато в основна среда връзката с кислорода е по -твърда.
Всеки хемоглобин освобождава 0,7 протона на мол кислород (О2), постъпващ.
Ефектът на Бор позволява на хемоглобина да подобри способността си да пренася кислород.
Хемоглобинът, който пътува от белите дробове до тъканите, трябва да се балансира в зависимост от налягането, рН и температурата.
Нека видим ефекта от температурата.
Температурата в белодробните алвеоли е с около 1-1,5 ° C по-ниска от външната температура, докато в мускулите температурата е около 36,5-37 ° C; с повишаване на температурата коефициентът на насищане намалява (при същото налягане): това се случва, защото кинетичната енергия се увеличава и се благоприятства дисоциацията.
Има и други фактори, които могат да повлияят на способността на хемоглобина да се свързва с кислорода, един от които е концентрацията на 2,3 бисфосфоглицерат.
2,3 бисфосфоглицерат е метаболизъм, присъстващ в еритроцитите в концентрация от 4-5 тМ (в никоя друга част на организма не присъства в такава висока концентрация).
При физиологично рН 2,3 бисфосфоглицерат се депротонира и има пет отрицателни заряда върху него; той се вклинява между двете бета вериги на хемоглобина, тъй като тези вериги имат висока концентрация на положителни заряди. Електростатичните взаимодействия между бета веригите и 2,3 бисфосфоглицерата придават определена твърдост на системата: получава се напрегната структура, която има малък афинитет към кислорода; по време на оксигенацията 2,3 бисфосфоглицерат се изхвърля.
В еритроцитите c "е специален апарат, който превръща 1,3 бисфосфоглицерат (произведен чрез метаболизъм) в 2,3 бисфосфоглицерат, така че да достигне концентрация от 4-5 mM и следователно хемоглобинът може да обменя" кислорода в тъканите.
Хемоглобинът, пристигащ в тъканта, е в освободено състояние (свързан с кислород), но в близост до тъканта, той е карбоксилиран и преминава в напрегнато състояние: протеинът в това състояние има по -малка склонност да се свързва с кислород по отношение до освободено състояние, следователно хемоглобинът освобождава кислород в тъканта; освен това, чрез реакция между вода и въглероден диоксид, се получава производството на Н + йони, следователно допълнителен кислород поради ефекта на Бор.
Въглеродният диоксид се дифундира в еритроцита, преминаващ през плазмената мембрана; тъй като еритроцитите съставляват около 40% от кръвта, трябва да очакваме, че само 40% от въглеродния диоксид, който се дифундира от тъканите, влиза в тях, всъщност 90% от въглеродния диоксид влиза в еритроцитите, тъй като те съдържат ензим, който превръща въглеродния диоксид в въглена киселина, това води до това, че стационарната концентрация на въглероден диоксид в еритроцитите е ниска и следователно скоростта на навлизане е висока.
Друг феномен, който възниква, когато еритроцит достигне тъкан, е следният: чрез градиент „HCO3- (производно на въглероден диоксид) напуска„ еритроцита и, за да балансира изхода на отрицателен заряд, имаме „влизането на хлориди, които определя повишаване на осмотичното налягане: за да се балансира това изменение, има и навлизане на вода, което причинява подуване на еритроцита (ефект на HAMBURGER). Обратното явление се случва, когато еритроцит достигне белодробните алвеоли: дефлация на еритроцитите (ефект HALDANE) Следователно венозните еритроцити (насочени към белите дробове) са по -закръглени от артериалните.
.jpg)
