Аминокиселини

Аминокиселините и протеините са междинни продукти за преминаване от минералния свят към живата материя.
Както подсказва името им, аминокиселините са бифункционални органични вещества: състоящи се от амино функцията (-NH2) и карбоксилната функция (-COOH); те могат да бъдат α, β, γ и т.н., в зависимост от позицията, заемана от аминогрупата по отношение на карбокси групата:

Биологично важните аминокиселини са всички а-аминокиселини.
Протеиновите структури се състоят от двадесет аминокиселини.
Както може да се види от общите структури, показани по -горе, всички аминокиселини имат обща част и различна част, която ги характеризира (представени общо с R).

От двадесетте аминокиселини деветнадесет са оптически активни (те отклоняват равнината на поляризираната светлина).
Повечето аминокиселини имат само една аминогрупа и един карбоксил, поради което се наричат неутрални аминокиселини; тези, които имат допълнителен карбоксил, се наричат киселинни аминокиселини докато тези с допълнителна амино група са основни аминокиселини.
Аминокиселините са кристални твърди вещества и имат добра разтворимост във вода.

Липсата на някои аминокиселини в храната причинява сериозни промени в развитието; всъщност човешкият организъм не е в състояние да синтезира някои аминокиселини, които се наричат ​​точно есенциални (те трябва да бъдат въведени с диетата), докато той може да произвежда сам само някои аминокиселини (несъществените).

Едно от заболяванията, дължащо се на липсата на незаменими аминокиселини, е познатото с името kwashiorkor (дума, която идва от африкански диалект, което в превод означава „първа и втора“); това заболяване засяга първородното, но след раждането на второто дете, тъй като на първото дете липсва майчиното мляко, което съдържа правилното снабдяване с протеини. Следователно това заболяване е широко разпространено сред недохранените популации и включва диария, липса на апетит, която води до прогресивно отслабване на организма.

Както вече беше споменато, естествените аминокиселини, с изключение на глицин (това е а-аминокиселина с водород вместо R групата и е най-малката от двадесетте), притежават оптична активност поради наличието на поне една асиметрична въглерод. В естествените аминокиселини абсолютната конфигурация на асиметричния въглерод, върху който са свързани само амино и карбокси групите, принадлежи към серията L;

D-аминокиселините никога не стават част от структурата на протеин.
Помним, че:

ДНК ---- транскрипция → м-РНК ---- транслация → протеин

Транскрипцията може да се кодира като L-аминокиселини; D-аминокиселините могат да се съдържат в не-протеинови структури (напр. В лигавичната стена на бактериите: при бактериите няма "генетична информация за наличието на D-аминокиселини за защитна роля, но има" генетична информация за ензимите които се занимават със стената на бактериалната лигавица).
Нека се върнем към аминокиселините: различната структура на R групата определя индивидуалните характеристики на всяка аминокиселина и има специфичен принос към характеристиките на протеините.
Затова се смяташе, че аминокиселините се разделят в зависимост от естеството на R групата:

Полярни, но незаредени аминокиселини:

Глицин (R = H-)
Серин (R = HO-CH2-)
Треонин

съществен

Треонинът има два центъра на симетрия: само 2S, 3R треонин съществува в природата.
Треонинът е незаменима аминокиселина (не бива да се бърка с незаменима: всички аминокиселини са незаменими), затова трябва да се приема с диетата, т.е. като се ядат храни, които я съдържат, тъй като, както вече споменахме, генетичното наследство не присъства в клетките на човешките същества, способни да произвеждат тази аминокиселина (това наследство присъства в много растения и по -добри).

Хидроксилната група на серин и треонин може да бъде естерифицирана с фосфорилна група (получаване на фосфосерин и фосфотреонин), този процес се нарича фосфорилиране; фосфорилирането се използва в природата за транслация на сигнали между вътрешната и външната страна на клетката.

Цистеин (R = HS-CH2-)

Сулфхидрилът на цистеина е по -лесно протонируем от хидроксила на серина: сярата и кислородът са и от шестата група, но сярата се окислява по -лесно, тъй като има по -големи размери.

Тирозин [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = ди-заместен бензенов пръстен
Както при серина и треонина, хидроксилът може да бъде естерифициран (фосфорилиран).

Аспарагин (R = NH2-CO-CH2-)
Глутамин (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Неполярни аминокиселини

имат хидрофобни странични групи; в този клас разграничаваме:

Алифатика:

Аланин (R = CH3-)
Валин (R = (CH3) 2-CH-) от съществено значение
Левцин (R = (CH3) 2-CH-CH2-) от съществено значение

Изолевцин (R =

) съществено

Метионин (R = CH3-S-CH2-CH2-) е от съществено значение

Клетъчните мембрани са изградени от липиден двуслой с протеини, закотвени благодарение на хидрофобния им характер, поради което съдържат аланин, валин, изолевцин и левцин. Метионинът, от друга страна, е аминокиселина, която почти винаги присъства в малки количества (около 1%).

Пролин

Ароматен:

Фенилаланин (R = Ph-CH2-) Ph = фенил: незаменим монозаместен бензен

Триптофан (R =

съществен

Тези две аминокиселини, като ароматни, абсорбират близо до ултравиолетово лъчение (около 300 nm); следователно е възможно да се използва техниката на UV спектрофотометрия за определяне на концентрацията на известен протеин, който съдържа тези аминокиселини.

Заредени аминокиселини

На свой ред те се делят на:

Киселинните аминокиселини (с полярни остатъци с отрицателен заряд при рН 7) са такива, защото са в състояние да дадат положителен Н + заряд:

Аспарагинова киселина

Глутаминова киселина (R =

)

Тези аминокиселини произлизат съответно от аспарагин и глутамин; и четирите съществуват в природата и това означава, че с "е специфична информация за всеки от тях, тоест с" е основен триплет в ДНК, който кодира всеки от тях.

Основните аминокиселини (с полярни остатъци с положителен заряд при рН 7) са такива, защото са в състояние да приемат положителен Н + заряд:

Лизин (R =

) съществено

Аргинин (R =

)

Хистидин (R =

)

Има протеини, в които има производни на аминокиселини в страничните вериги: например може да присъства фосфосерин (няма генетична информация, която кодира фосфосерин, само тази за серин); фосфосеринът е модификация след превод: след синтез на протеин

ДНК ---- транскрипция → м-РНК ---- транслация → протеин

такива пост-транслационни модификации могат да възникнат по страничните вериги на протеина.